Hemoglobin (Hb) kandaki eritrositlerde bulunan bir proteindir. Hemoglobin “hem” grupları ve bağlı dört “globin” zincirinden oluşmuş tetramerik yapıya sahip bir moleküldür.
Hemoglobinin kandaki görevleri:
- Oksijenin akciğerden dokulara taşınması
- Karbondioksit ve protonların ise dokulardan akciğere taşınması
- Kanın ve dolaylı olarak diğer vücut sıvılarının pH değerini sabit tutmak
Hemoglobinler görevlerini eritrositlerin içerisinde bulunarak yaparlar. Hemoglobin molekülünün ortalama ömrü 120 gündür. Bu süre sonunda karaciğer, kemik iliği ve dalakta eritrositlerin parçalanmasıyla hemoglobinlerin yıkımı da başlar. Yıkım sonrasında açığa çıkan Hemoglobinde molekülünde önce “hem” ve “globin” kısmı birbirinden ayrılır. “Hem” grubu ayrıca demir ve porfirin kısmına da ayrılır. Açığa çıkan demir tekrar kullanılmak üzere depolanırken porfirin, oksidasyona uğrayarak “biliverdin”e, biliverdin ise “bilirubin”e dönüşür. Polipeptit zincirleri ise parçalanarak amino asitlerine ayrılır ve bu amino asitler depolanır. Yani Hemoglobin yıkımı sonucu demir ve bilirubin açığa çıkar.
Normalde 100cm3 insan kanında yaklaşık 2,3 cm3 oksijen çözünebilir. Ancak insanın günlük hayattaki oksijen ihtiyacı bundan çok daha fazladır. Bu sebeple ihtiyaç olan kan hemoglobinler ile bağlanarak depolanır ve ihtiyaç anında kullanılır. 100 ml kanda ortalama 15 gr olan hemoglobin molekülleri, aynı miktarda kanda çözünebilen oksijen miktarının yaklaşık 65 katına kadar fazlasını bağlayıp depolayabilir. Bu sayede kandaki oksijen miktarının %97’si Hemoglobinlere bağlı taşınarak, vücudun oksijen ihtiyacı kompanse edilmiş olur.
Kandaki normal hemoglobin konsantrasyonu yaklaşık olarak:
- Yetişkin erkek için %14-18 gr
- Yetişkin kadın için %12-15 gr
- Çocuk için %12-13 gr
- Yenidoğan için % 21 gr
Hemoglobinler çok farklı şekillerde sınıflandırılmaktadır. Örneğin oksijene olan ilgisine göre hemoglobinler:
- Oksijene ilgisi düşük olan T (tense-gergin) hemoglobinler
- Oksijene ilgisi yüksek olan R (relaxed-gevşek) hemoglobinler
Hemoglobinin oksijene ilgisini etkileyen faktörler vardır. Bunlardan bazıları:
- Ortamdaki 2,3- difosfogliserat (DPG) hemoglobinin oksijene ilgisini azaltır.
- Ortamdaki sıcaklık arttığında bir seviyeye kadar hemoglobinin oksijene ilgisi artar.
- Hemoglobinin aminoasit dizilimlerindeki değişiklikler Hemoglobin tipini değiştirerek oksijene ilgisini de azaltabilir veya artırabilir.
Tüm normal hemoglobinler, iki alfa (α) ve iki beta (β) globin zincirlerinin katkılarıyla dörtlü yapıda işlev yapmaktadırlar. Alfa ve beta globin zincirlerindeki aminoasit içerikleri farklı tipte ve yetenekte hemoglobinler oluşmasına neden olur.
Hemoglobin yapısı aynı kişide anne karnında (embriyonik dönemde ve fetal dönemde) ve erişkinlik döneminde yapısal farklılıklar taşır. Bu farklılıklar hemoglobin yapısındaki protein zincirinin farklı tiplerinden kaynaklanır. Yaşam döngüsünün farklı dönemlerindeki ihtiyaçlara göre bu zincirler farklılaşırlar. Örneğin:
- Embriyonik dönemde; 16. kromozomdaki alfa gen ailesi ile koordine edilen alfa globin benzeri zincirler (ζ, zeta zincirleri) ile gama (Hb Portland, ζ2γ2) veya epsilon globin zincirlerinin (Hb Gower 1, ζ2ε2), (Hb Gower 2, α2ε2) dördüncül yapıyı oluşturması sonucu meydana gelmektedir.
- Fetal ve erişkinlik döneminde: 11. Kromozomdaki beta gen ailesi ile koordine edilen ve alfa globin zincirine ek olarak, beta (Hb A, α2β2), delta (Hb A2, α2δ2) veya gama globin zinciri (Hb F, α2γ2)oluşmaktadır.
- Fetal dönemde meydana gelen HbF zamanla azalır ve yerini HbA ve HgbA2 hemoglobinlerine bırakır.
Hemoglobinlerdeki alfa ve beta globin zincirlerindeki gen mutasyonları nedeniyle aminoasit dizilimlerinde farklılıklar oluşabilmektedir. Alfa zinciri 141, beta zinciri ise 146 aminoasitten oluşmuştur ve bu dizilimlerdeki değişim kombinasyonları farklı hemoglobinlerin oluşmasına neden olmaktadır. Bu değişimler sebebiyle yüzlerce farklı tipte anormal hemoglobin tespit edilmiştir.
Kandaki hemoglobin içeriğini değerlendirmek için Hgb düzeyleri ölçülür. Bu aynı zamanda eritrositleri etkileyen durumları taramak ve teşhis etmeye yardımcı olmak için da yapılabilir. Düşük veya yüksek hemoglobin varsa değerlendirilerek tıbbi müdahale planları yapılır. Hemoglobin testi varsa anemiyi kontrol etmek için diğer testlerle birlikte (hematokrit, RBC, MCV düzeyleri vb.) kullanılır. Hemoglobin seviyelerinin düşmesi anemiya işaret edebilir. Herhangi bir kanama durumunda veya damar içerisinde hücrelerin parçalandığı hemoliz durumlarında da düşebilir. Hücre sayılarının anormal çoğaldığı polistemia vera gibi hastalıklarda da hemoglobin düzeyleri yüksek tespit edilebilir. Bu gibi durumlarda sebebi tespit etmek için ek tetkikler ve incelemeler gerekebilmektedir.
Hgb düzeylerindeki azalmanın en sık nedenleri:
- Eritrosit üretiminde yetersizlikler
- Temel besin maddelerinin yetersizliği
- B12 vitamini
- Folik asit
- Demir
- Kemik iliğindeki hasarlar
- Radyasyon
- Kemik iliğinin baskılanması
- İlaçlar
- İmmünolojik maddeler
- Radyasyon
- Kemik iliğinin işgal edilmesi
- Kanserler
- Fibrozis
- Herediter defektler
- Endokrin problemler
- Hipotiroidizm
- Hipopituitarizm
- Böbrek yetmezliği
- İdiyopatik nedenler
- Temel besin maddelerinin yetersizliği
- Eritrositlerin içerisindeki defektler
- Anormal hemoglobinler
- Hemoglobin S
- Hemoglobin C
- Hemoglobin D
- Hemoglobin E
- Hemoglobin Gun Hill
- Hemoglobin H
- Hemoglobin Bart
- Hemoglobin M
- Globin sentezindeki defektler
- Talassemi
- Hem sentezindeki defektler
- Porfiri
- Oksijen yerine başka molekül bağlanması
- Karbaminohemoglobin (CO2 bağlanması)
- Karboksihemoglobin (Hb⋅CO)
- Methemoglobin (Hemoglobindeki Fe+2’nin Fe+3’e oksitlenmesi sonucu O2 veya CO’in bağlanamaması)
- Sulfhemoglobin (H2S bağlanması)
- Azotmonoksit hemoglobin (nitritli dumanların solunması)
- Siyanhemoglobin (HCN solunması)
- Siyanmethemoglobin (inorganik siyanür alınması)
- Karbonhidrat enzim defekti
- G-6-PD eksikliği
- Piruvar Kinaz eksikliği
- Membran defekti
- Herediter sferositoz
- Eliptositoz
- Paroksismal nokturnal hemoglobinüri
- Anormal hemoglobinler
- Eritrositlerin dışındaki nedenler
- Sekonder sebepler
- Fiziki ajanlar
- Su
- Termal hasar
- Mikroanjiopati
- Kimyasal ajanlar
- Zehirler ve toksinler
- İlaçlar
- Enfeksiyonlar
- Malarya
- Septisemi
- Neoplazmlar
- Lenfoma
- Diğer neoplazmlar
- Bağ dokusu hastalıkları
- Sistemik Lupus Eritematozus
- Diğer bağ dokusu hastalıkları
- Splenomegali
- Akut kan kaybı
- Üremi
- Kronik hastalıklar
- Alkolizm
- Karaciğer hastalıkları
- Hemolize neden olan durumlar
- İzoimmünizasyon
- Yenidoğan
- Kan transfüzyonu
- Paroksismal soğuk hemoglobinürisi
- Sekonder sebepler
- Primer sebepler
- İdiyopatik nedenler (Genellikle otoimmün nedenler)
Fotoğraf: Charlie-Helen Robinson